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Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  46 lines
  1. ************************
  2. * Rhodanese signatures *
  3. ************************
  4.  
  5. Rhodanese  (thiosulfate sulfurtransferase)  (EC 2.8.1.1)  [1,2]  is  an enzyme
  6. which catalyzes the transfer of the sulfane atom of thiosulfate to cyanide, to
  7. form sulfite and thiocyanate.  In vertebrates,  rhodanese  is  a mitochondrial
  8. enzyme of  about  300  amino-acid  residues  involved  in  forming iron-sulfur
  9. complexes and  cyanide  detoxification.  A  cysteine residue takes part in the
  10. catalytic mechanism.
  11.  
  12. Three bacterial  proteins  closely  related  to  rhodanese are also thought to
  13. express a sulfotransferase activity. These are:
  14.  
  15.  - Escherichia coli sseA [3].
  16.  - Saccharopolyspora erythraea cysA [4].
  17.  - Synechococcus strain PCC 7942 rhdA [5]. RhdA is a periplasmic protein
  18.    probably involved in the transport of sulfur compounds.
  19.  
  20. We developed  two  patterns  for  the rhodanese family. The first includes the
  21. active site  residue,  the second is based on a highly conserved region at the
  22. C-terminal extremity of the enzyme.
  23.  
  24. -Consensus pattern: K-x(3)-E-[LIVM]-x(2)-[LIVMFY](2)-x(4)-[LIVM]-x(9)-C-x(2)-
  25.                     G-x(2)-[GSA]
  26.                     [C is the active site residue]
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  29.  
  30. -Consensus pattern: Y-[DE]-G-[SA]-W-x-E-[FYW]
  31. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  32. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  33.  
  34. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  35.  
  36. [ 1] Westley J.
  37.      Meth. Enzymol. 77:285-291(1981).
  38. [ 2] Weiland K.L., Dooley T.P.
  39.      Biochem. J. 275:227-231(1991).
  40. [ 3] Rudd K.E.
  41.      Unpublished observations (1993).
  42. [ 4] Donadio S., Shafiee A., Hutchinson C.R.
  43.      J. Bacteriol. 172:350-360(1990).
  44. [ 5] Laudenbach D.E., Ehrhardt D., Green L., Grossman A.R.
  45.      J. Bacteriol. 173:2751-2760(1991).
  46.